lunes, 11 de mayo de 2009

Polisacaridos

Polisacáridos


Cadenas largas de monosacáridos, de varios cientos o miles y que pueden ser ramificados o lineales. Los polisacáridos, a diferencia de las proteínas. no tienen un peso molecular definido, ya que no son sintetizadas a partir de un molde (RNAm) como las proteínas.
Las que determinan el peso de un polisacárido son las enzimas responsables de todos los pasos de la síntesis que actúan secuencialmente. Existe una enzima para cada tipo de unión de cada monosacárido diferente.
Los mecanismos que determinan el peso máximo de un polisacarido son desconocidos.

Almidón y Glicógeno
Tanto el almidón, que pertenece a las células vegetales, como el glicógeno, de las célular animales, son pilisacáridos de almacenamiento que se acumulan formando gránulos. Estos polisacáridos están altamente hidratados ya que tienen cientos o miles de grupos OH expuestos al medio acuoso. Ambos son polímeros de glucosa en distintas estructuras.
El almidón se acumula principalmente en tubérculos y semillas de plantas, está compuesto por 2 tipos de polímeros de glucosa:
Amilasa (glc (alfa1-->4)glc)n polímero lineal (PM 500.000)
Amilopectína (glc (alfa 1-->4) glc), cada 24-30 residuos glc(alfa1-->6)glc (PM 1000000)
El glicógeno es un polímero ramificado de glucosa como la amilopectina del almidón, salvo que las ramificaciones ocurren cada 8-12 residuos en la cadena lineal por lo que es un polímero más compacto que el almidón.
En las células animales, el glicógeno se encuentra en forma de gránulos en ciertas célular como las hepáticas y musculares. Cada molécula de glicógeno tiene un peso de varios millones y tiene asociado a la molécula las enzimas de síntesis y degradación del polímero.
Tanto para degradar la amilopectina como el glicógeno, muchas enzimas especificas se unen a los extremos no reductores y actúan al mismo tiempo.
La glucosa es almacenada al interior de la célula vegetal y animal como un polímero de alto peso molecular, y no como glucosa libre, ya que de esta forma contribuye poco a generar diferencia osmolar entre el interior de la célula y el medio externo (la osmolaridad está dada por el número de moléculas en solución y su diferencia con el medio externo).

Celulosa y quitina.
Tanto la celulosa como la quitina son homo polisacáridos estructurales. La celulosa es un polímero de D-glucosa unidas por enlace glicosídico B1-4 y la quitina un polímero de N-acetilglucosamina con el mismo enlace.
el enlace glicosídico b1-4 genera polímeros linealesmás rígidos que los de la amilosa que son A1-4 y permite que varios polímeros lineales interactúen entre ellos formando fibras que son más resistentes.
La celulosa forma la parte leñosa y resistente de muchos vegetales, la quitina compone la caparazón de muchos artrópodos.
Los animales pueden degradar la amilosa, amilopectina y glicógeno, ya que tienen enzima A-amilasa, que hidroliza el enlace A1-4, pero no pueden degradar celulosa o quitina porque no tienen enzimas para el enlace B1-4. Solo los rumiantes (vacas, ovejas, jirafas, etc), que tienen un estómago extra llamado Rumen, en el que viven bacterias y protozoos, pueden degradar la celulosa por las celulasa secretada por estos.

Los glicosaminoglicanes y protroglicanes de la matriz extracelular.
Los glicosaminoglicanes y protroglicanes son heteropolisacáridos que conforman la matriz extracelulas que existe entre las células de los tejidos animales y que le atorga la consistencia de gel.
Los glicosaminoglicanes son polímeros lineales compuestos por la repetición de un disacárido. el disacárido es N- acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina que está unida a un ácido urónico, muchas veces, ácido glucurónico. Los grupos OH de la N-acetilglucosamina o galactosamina están muchas veces esteficados con un grupo fosfato y sumado a los grupos carboxilo del ácido urónico le dan carga negativa al glicosaminoglicano (=forma extendida en solución)
La forma extendida de los glicosaminoglicanes le da viscosidad a la matriz extracelular.
Existen tres tipos principales de glicosaminoglicanes:
ácido hialurónico
condroitinsulfato
queratan sulfato
Los proteoglicanos están compuestos por una molécula central larga de ácido hialorónico a la que se unen de forma no covalente, pequeñas proteínas (20.000) y a las que se unen de forma covalente otros glicosaminoglicanos como el condratán sulfato, el queratín sulfato, hiparán sulfato y dermatán sulfato.
Los glicosaminoglicanes antes mencionados están unidos covalentemente a una proteína a través de residuos de serina de las proteínas y tienen en genral forma de árbol cuando el conjunto de ellos se acopla a la forma central del ácido hialurónico.
Los proteoglicanos pueden llegar a ser moléculas inmensas que se entremezclan con las fibras de colágeno y elastina para formar la matriz extracelular.Se unen a ciertas proteínas de membrana, y estas se unen a su vez a proteínas integrales de membrana llamadas integrinas. De esta forma se anclan los proteoglicanos de la matriz extracelular a la célula.

Las glicoproteínas
La mayoría de las proteínas que son secretadas por las células eucariótica son glicoproteínas.
En las glicoproteínas, la proporción de azúcares, comparado con la proteína, es de 1 a 70 (menos que en los protroglicanos)
La cadena de azúcares unidos a una proteína le da una gran carga negativa en la razón de unión y la cadena de azúcares toma una forma mas bien lineal y extendida que protege a la proteína del ataque de enzimas proteolítica.
Los oligosacáridos unidos a proteínas son generalmente heterooligosacáridos, en los que se combinan diferentes monosacáridos con diferentes tipos de uniones (1-3, 1-4. 1-2, 1-6, 2-3) y en los que los monosacáridos están en conformación A o 2.
Puede haber varias cadenas de oligosacáridos unidos a una misma proteína. Las cadenas pueden ser cortas o largas, y lineales o ramificadas.
Los oligosacáridos se unen a la proteína a través de un enlace O-glicosídico cuando el azúcar terminal se une al OH de una serina o treonina, o a un enlace N-glicosídico cuando el azúcar se una a una asparagina.
La enorme cantidad de azúcares que existen, le dan una variabilidad muy grande a las glicoproteínas. Estas cadenas de oligosacáridos deben también ser reconocidas por las enzimas y receptores que interactúan con la glicoproteína. Al parecer, estas complejas cadenas de oligosacáridos codifican para información que determina la estructura terciaria de la proteína, la ubicación de ella dentro d la´célula y la manera en que será reconocida por una enzima o receptor.

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